Mostra la struttura secondaria p27 presenta le strutture secondarie tipiche delle proteine Cip/Kip: Un random coil N-terminale rigido profondamente inserito nella ciclina, contenente un motivo di tre residui Leu-Phe-Gly estremamente conservati (motivo LFG). La leucina e la fenilalanina instaurano interazioni idrofobiche con la ciclina mentre la glicina (insieme alla prolina successiva) è necessaria per la conformazione fortemente curvata del tratto proteico, grazie alla maggiore libertà conformazionale. Un'alfa-elica di connessione molto mobile ( valori di temperatura). Una struttura a ß-hairpin (due ß-strand antiparalleli uniti da un turn) anfipatica ( in rosso i residui idrofobici e in blu i residui idrofilici) che interagisce con il lobo N-terminale della Cdk2, ricco in ß-foglietti, formando una struttura a ß-sandwich che deforma il sito catalitico. Un ß-strand che viene incorporato in una struttura a ß-foglietto nella Cdk2, sostituendo il primo ß-strand. Un'alfa-elica C-terminale, denominata elica 310, il cui ruolo è di inserirsi nel sito catalitico della Cdk2 mimando l'anello purinico dell'ATP con la tirosina 88 . Visualizza tutte le strutture secondarie Prossima pagina
p27 presenta le strutture secondarie tipiche delle proteine Cip/Kip: Un random coil N-terminale rigido profondamente inserito nella ciclina, contenente un motivo di tre residui Leu-Phe-Gly estremamente conservati (motivo LFG). La leucina e la fenilalanina instaurano interazioni idrofobiche con la ciclina mentre la glicina (insieme alla prolina successiva) è necessaria per la conformazione fortemente curvata del tratto proteico, grazie alla maggiore libertà conformazionale. Un'alfa-elica di connessione molto mobile ( valori di temperatura). Una struttura a ß-hairpin (due ß-strand antiparalleli uniti da un turn) anfipatica ( in rosso i residui idrofobici e in blu i residui idrofilici) che interagisce con il lobo N-terminale della Cdk2, ricco in ß-foglietti, formando una struttura a ß-sandwich che deforma il sito catalitico. Un ß-strand che viene incorporato in una struttura a ß-foglietto nella Cdk2, sostituendo il primo ß-strand. Un'alfa-elica C-terminale, denominata elica 310, il cui ruolo è di inserirsi nel sito catalitico della Cdk2 mimando l'anello purinico dell'ATP con la tirosina 88 . Visualizza tutte le strutture secondarie Prossima pagina
Un'alfa-elica di connessione molto mobile ( valori di temperatura). Una struttura a ß-hairpin (due ß-strand antiparalleli uniti da un turn) anfipatica ( in rosso i residui idrofobici e in blu i residui idrofilici) che interagisce con il lobo N-terminale della Cdk2, ricco in ß-foglietti, formando una struttura a ß-sandwich che deforma il sito catalitico. Un ß-strand che viene incorporato in una struttura a ß-foglietto nella Cdk2, sostituendo il primo ß-strand. Un'alfa-elica C-terminale, denominata elica 310, il cui ruolo è di inserirsi nel sito catalitico della Cdk2 mimando l'anello purinico dell'ATP con la tirosina 88 . Visualizza tutte le strutture secondarie Prossima pagina
Una struttura a ß-hairpin (due ß-strand antiparalleli uniti da un turn) anfipatica ( in rosso i residui idrofobici e in blu i residui idrofilici) che interagisce con il lobo N-terminale della Cdk2, ricco in ß-foglietti, formando una struttura a ß-sandwich che deforma il sito catalitico. Un ß-strand che viene incorporato in una struttura a ß-foglietto nella Cdk2, sostituendo il primo ß-strand. Un'alfa-elica C-terminale, denominata elica 310, il cui ruolo è di inserirsi nel sito catalitico della Cdk2 mimando l'anello purinico dell'ATP con la tirosina 88 . Visualizza tutte le strutture secondarie Prossima pagina
Un ß-strand che viene incorporato in una struttura a ß-foglietto nella Cdk2, sostituendo il primo ß-strand. Un'alfa-elica C-terminale, denominata elica 310, il cui ruolo è di inserirsi nel sito catalitico della Cdk2 mimando l'anello purinico dell'ATP con la tirosina 88 . Visualizza tutte le strutture secondarie Prossima pagina
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